Hem B
Nazivi | |
---|---|
Drugi nazivi
Gvožđe protoporfirin IX,
protohem IX | |
Identifikacija | |
3D model (Jmol)
|
|
ChemSpider | |
ECHA InfoCard | 100.114.904 |
MeSH | Heme+b |
| |
Svojstva | |
C34H32O4N4Fe | |
Molarna masa | 616,487 |
Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose na standardno stanje materijala (na 25 °C [77 °F], 100 kPa). | |
verifikuj (šta je ?) | |
Reference infokutije | |
Hem B (haem B, protohem IX) je najrasprostanjeniji hem.[3] Hemoglobin i mioglobin su primeri transportnih molekula kiseonika koji sadrže hem B. Familija peroksidaznih enzima takođe sadrži hem B. COX-1[4][5] i COX-2[6] enzimi (ciklooksugenaze) sadrže hem B u jednom od dva aktivna mesta.
Hem B je generalno vezan za okružujući matriks (apoprotein) putem jedne koordinatne veze između gvožđa hema i aminokiselinskog bočnog lanca.
Hemoglobin i mioglobin imaju koordinatnu vezu sa evoluciono konzerviranim histidinom, dok sintaza azot oksida i citohrom P450 imaju koordinacinu vezu sa evoluciono konzerviranim cisteinom.
Gvožđe proteina koji sadrže hem B je vazano za četiri azota porfirina (koji formiraju ravan) i jednim elektron donirajućim atomom proteina. Stoga je gvožđe obično u pentakoordiniranom stanju. Kad se kiseonik ili toksični ugljen-monoksid vežu, gvožđe postaje heksakoordinirano.
Reference
[уреди | уреди извор]- ^ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today. 15 (23-24): 1052—7. PMID 20970519. doi:10.1016/j.drudis.2010.10.003.
- ^ Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry. 4: 217—241. doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1.
- ^ Rae, T.; Goff, H. (1998). „The heme prosthetic group of lactoperoxidase. Structural characteristics of heme l and heme l-peptides”. The Journal of Biological Chemistry. 273 (43): 27968—27977. PMID 9774411. doi:10.1074/jbc.273.43.27968.
- ^ Yokoyama C, Tanabe T (1989). „Cloning of human gene encoding prostaglandin endoperoxide synthase and primary structure of the enzyme”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 165 (2): 888—94. PMID 2512924. doi:10.1016/S0006-291X(89)80049-X.
- ^ Funk CD, Funk LB, Kennedy ME, Pong AS, Fitzgerald GA (1991). „Human platelet/erythroleukemia cell prostaglandin G/H synthase: cDNA cloning, expression, and gene chromosomal assignment”. FASEB J. 5 (9): 2304—12. PMID 1907252.
- ^ Hla, T.; Neilson, K (1992). „Human Cyclooxygenase-2 cDNA”. Proceedings of the National Academy of Sciences. 89 (16): 7384—8. PMC 49714 . PMID 1380156. doi:10.1073/pnas.89.16.7384.