Polimeraz
Bir polimeraz (EC 2.7.7.6/7/19/48/49), merkezî işlevi RNA ve DNA gibi nükleik asit polimerleri ile ilgili olan bir enzimdir. Bir polimerazın esas fonksiyonu, mevcut bir DNA veya RNA kalıbı kullanarak, ikileşme veya transkripsiyon süreci içinde, yeni bir DNA veya RNA'nın polimerizasyonudur. Bu enzimler, bir grup başka enzim veya protein eşliğinde, çözeltide bulunan nükleotitleri alırlar ve baz eşleşme etkileşimlerinden yararlanarak, bir polinükleotit iplikçiğin karşısında yeni bir polinükleotit iplikçiğinin sentezini katalizler.
Başka biyopolimerlerin oluşumunu katalizleyen enzimlere de polimeraz denmemesi tarihsel bir tutarsızlıktır.
Termofilik bir bakteri olan Thermus aquaticus'a ait Taq DNA polimerazı (PDB 1BGX, EC 2.7.7.7) özellikle büyük bir ticari öneme sahiptir, çünkü moleküler biyolojide sıkça kullanılan polimeraz zincir reaksiyonunda kullanılır.
Rekombinant DNA teknolojisinde sık kullanıldıklarından dolayı iyi bilinen diğer polimerazdan bazıları şunlardır:
- Terminal Deoksinükleotidil Transferaz, antikor zincirlerine çeşitlilik sağlar.
- Ters Transkriptaz, HIV gibi retrovirüsler tarafından kullanılan bir enzimdir. Viral RNA zincirinden onu tamamlayıcı olan bir DNA zinciri sentezlenmesini sağlar, bu da konak hücrenin kromozomuna entegre olur. Bu enzim antiviral ilaçların başlıca hedeflerindendir.
Yapıya göre
değiştirPolimerazlar genellikle “sağ el” katlaması (InterPro: IPR043502) ve “çift psi beta varil” (genellikle basitçe “çift varil”) katlaması olmak üzere iki süper aileye ayrılır. İlki neredeyse tüm DNA polimerazlarda ve neredeyse tüm viral tek alt birim polimerazlarda görülür; korunmuş bir “avuç içi” alanı ile işaretlenirler.[1] İkincisi tüm çok alt birim RNA polimerazlarda, cRdRP'de ve arkelerde bulunan “D ailesi” DNA polimerazlarda görülür.[2][3] DNA polimeraz beta tarafından temsil edilen “X” ailesi sadece belirsiz bir “avuç içi” şekline sahiptir ve bazen farklı bir süper aile olarak kabul edilir (InterPro: IPR043519).[4]
Primazlar genellikle her iki kategoriye de girmez. Bakteriyel primazlar genellikle Toprim alanına sahiptir ve topoizomerazlar ve mitokondriyal helikaz twinkle ile ilişkilidir.[5] Arke ve ökaryotik primazlar, muhtemelen polimeraz palm ile ilişkili, ilgisiz bir AEP ailesi oluşturur. Yine de her iki aile de aynı helikaz setiyle ilişkilidir.[6]
Ayrıca bakınız
değiştirKaynakça
değiştir- ^ Hansen JL, Long AM, Schultz SC (August 1997). "Structure of the RNA-dependent RNA polymerase of poliovirus". Structure. 5 (8). ss. 1109–22. doi:10.1016/S0969-2126(97)00261-X. PMID 9309225.
- ^ Cramer P (February 2002). "Multisubunit RNA polymerases". Current Opinion in Structural Biology. 12 (1). ss. 89–97. doi:10.1016/S0959-440X(02)00294-4. PMID 11839495.
- ^ Sauguet L (September 2019). "The Extended "Two-Barrel" Polymerases Superfamily: Structure, Function and Evolution". Journal of Molecular Biology. 431 (20). ss. 4167–4183. doi:10.1016/j.jmb.2019.05.017. PMID 31103775.
- ^ Salgado PS, Koivunen MR, Makeyev EV, Bamford DH, Stuart DI, Grimes JM (December 2006). "The structure of an RNAi polymerase links RNA silencing and transcription". PLoS Biology. 4 (12). ss. e434. doi:10.1371/journal.pbio.0040434. PMC 1750930 $2. PMID 17147473.
- ^ Aravind L, Leipe DD, Koonin EV (September 1998). "Toprim--a conserved catalytic domain in type IA and II topoisomerases, DnaG-type primases, OLD family nucleases and RecR proteins". Nucleic Acids Research. 26 (18). ss. 4205–13. doi:10.1093/nar/26.18.4205. PMC 147817 $2. PMID 9722641.
- ^ Iyer LM, Koonin EV, Leipe DD, Aravind L (2005). "Origin and evolution of the archaeo-eukaryotic primase superfamily and related palm-domain proteins: structural insights and new members". Nucleic Acids Research. 33 (12). ss. 3875–96. doi:10.1093/nar/gki702. PMC 1176014 $2. PMID 16027112.
| Enzim ile ilgili bu madde taslak seviyesindedir. Madde içeriğini genişleterek Vikipedi'ye katkı sağlayabilirsiniz. |
