Przejdź do zawartości

Inhibicja kompetycyjna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
To jest najnowsza wersja artykułu Inhibicja kompetycyjna edytowana 14:15, 14 sty 2023 przez Szonlover (dyskusja | edycje).
(różn.) ← poprzednia wersja | przejdź do aktualnej wersji (różn.) | następna wersja → (różn.)
Rodzina wykresów Lineweavera-Burka dla inhibicji kompetycyjnej (wzrost stężenia inhibitora [I] nie powoduje zmiany Vmax)

Inhibicja kompetycyjna, inhibicja konkurencyjna, hamowanie kompetycyjne, hamowanie konkurencyjne – współzawodniczenie inhibitorasubstratem o miejsce aktywne. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje wyparty.

Substrat i inhibitor konkurują o miejsce katalityczne (aktywne) w taki sposób, że zwiększenie stężenia jednego z nich powoduje przesunięcie szybkości reakcji na jego korzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie albo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać ilościowo w roztworze będzie inhibitor, katalizowana reakcja ulegnie zahamowaniu. Przy inhibicji konkurencyjnej powinowactwo enzymu do substratu się zmniejsza (stała Michaelisa rośnie).

Na przykład substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).

Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. Przy tej pierwszej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, zaś przy tej drugiej poza miejscem aktywnym.