Mioglobin (simbol Mb atau MB) ialah besi- dan oksigen-pengikat protein yang terdapat dalam tisu otot vertebrata secara umum dan dalam hampir semua mamalia. Ia berkaitan dengan hemoglobin[4] yang merupakan protein besi dan oksigen yang mengikat dalam darah, khususnya dalam sel darah merah. Pada manusia, mioglobin hanya terdapat dalam aliran darah selepas kecederaan otot. Ia merupqkan satu penemuan yang tidak normal, dan boleh relevan secara diagnostik apabila didapati dalam darah.[5]
Mioglobin ialah pigmen oksigen utama yang digunakan dalam tisu otot.[6] Kepekatan mioglobin yang tinggi dalam sel-sel otot membolehkan organisma memegang nafasnya untuk tempoh yang lebih lama. Mamalia menyelam seperti ikan paus dan anjing laut mempunyai otot dengan banyaknya mioglobin yang banyak. Mioglobin didapati dalam otot Jenis I, Jenis II A dan Jenis II B, tetapi kebanyakan teks menganggap mioglobin tidak dapat dijumpai dalam otot licin.
Mioglobin ialah protein pertama yang mempunyai struktur tiga dimensi yang diturunkan oleh kristalografi sinar-X.[7] Pencapaian ini dilaporkan pada tahun 1958 oleh John Kendrew dan rakan-rakannya.[8] Untuk penemuan ini, Kendrew berkongsi Hadiah Nobel dalam Kimia bersama Max Perutz pada 1961.[9] Walaupun merupakan salah satu protein yang paling banyak dikaji dalam biologi, fungsi fisiologinya belum dapat dipastikan: tikus dijana secara genetik untuk kekurangan mioglobin boleh menjadi subur tetapi menunjukkan banyak penyesuaian selular dan fisiologi untuk mengatasi kerugian. Melalui pemerhatian perubahan ini dalam tikus-tikus mioglobin, hipotesis bahawa fungsi mioglobin berkaitan dengan meningkatkan pengangkutan oksigen ke otot, penyimpanan oksigen dan sebagai pemulung spesies oksigen reaktif.[10]
Dalam manusia mioglobin dikodkan oleh gen MB.[11]
Mioglobin boleh mengambil bentuk oxymyoglobin (MBO 2), carboxymyoglobin (MbCO), dan metmyoglobin (bertemu-Mb), tamsilan kepada hemoglobin mengambil bentuk oxyhemoglobin (HBO 2), carboxyhemoglobin (HbCO), dan methemoglobin (met-Hb).
.png)
