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{{À sourcer|date=septembre 2021}}

{{Infobox/Début}}
{{Infobox Protéine
 | nom                 = Catalase
 | nom approuvé        = 
 | image               = Catalase Structure.png
 | image-taille        = 270
 | légende             = Structure d'une catalase d'[[érythrocyte]] humain ({{PDB|1DGB}})
 | symbole             = CAT
 | synonymes           = 
 | fonction            = 
 | distribution        = 
 | N°_EC               = 1.11.1.6
 | ATC_liste           = {{ATC|}}
 | PDB_liste           = {{PDB2|}}
}}
{{Infobox Protéine/Caractéristiques espèces
 | nom espèce          = Homo sapiens
 | chromosome          = 11
 | bras                = p
 | bande               = 13
 | fin_de_locus        = 
 | localisation        = 
 | point isoélectrique = 
 | masse_en_daltons    = 59756
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 | AltSymbols          = 
 | mise_en_boite       = 
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 | EntrezGene          = 
 | HGNCid              = 1516
 | OMIM                = 115500
 | UniProt             = P04040
 | RefSeq_ARNm         = {{RefSeq|NM_001752.3}}
 | RefSeq_prot         = {{RefSeq|NP_001743.1}}
 | Ensembl             = ENSG00000121691
 | PDB_liste           = {{PDB2|1DGB}}, {{PDB2|1DGF}}, {{PDB2|1DGG}}, {{PDB2|1DGH}}, {{PDB2|1F4J}}, {{PDB2|1QQW}}
 | symbole             = CAT
 | hugo                = 1516
}}
{{Infobox/Fin}}
Une '''catalase''' (du grec ''kataluein'', « dissoudre ») est une [[oxydoréductase]] [[Hème|héminique]] qui [[catalyse]] la [[dismutation]] du [[peroxyde d'hydrogène]] en [[eau]] et [[dioxygène]] :

:2 [[Peroxyde d'hydrogène|{{fchim|H|2|O|2}}]] → [[Dioxygène|{{fchim|O|2}}]] + 2 [[Eau|{{fchim|H|2|O}}]]

Ces [[enzyme]]s sont formées de quatre chaînes polypeptidiques d’environ {{unité|500|[[Résidu (biochimie)|résidus]]}} d'[[Acide aminé protéinogène|acides aminés]]<ref>{{Lien web |titre=UniProt |url=https://www.uniprot.org/uniprotkb/P04040/entry |site=www.uniprot.org |consulté le=2023-07-12}}</ref>, comportant chacune une molécule d'[[hème]]. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les [[Site actif|sites actifs]] de l'enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer de l'hème réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupe Fe(IV)=O hautement [[oxydant]] ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes<ref>{{Article|langue=en|prénom1=Mercedes|nom1=Alfonso-Prieto|prénom2=Xevi|nom2=Biarnés|prénom3=Pietro|nom3=Vidossich|prénom4=Carme|nom4=Rovira|titre=The Molecular Mechanism of the Catalase Reaction|périodique=Journal of the American Chemical Society|volume=131|numéro=33|date=2009-08-26|issn=0002-7863|issn2=1520-5126|doi=10.1021/ja9018572|lire en ligne=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/ja9018572|consulté le=2023-07-12|pages=11751–11761}}</ref> : 

:[[Peroxyde d'hydrogène|{{fchim|H|2|O|2}}]] + Fe({{III}})-E → [[Eau|{{fchim|H|2|O}}]] + O=Fe({{IV}})-E ;
:[[Peroxyde d'hydrogène|{{fchim|H|2|O|2}}]] + O=Fe({{IV}})-E → [[Eau|{{fchim|H|2|O}}]] + [[Dioxygène|{{fchim|O|2}}]] + Fe({{III}})-E.

Avec une vitesse maximale de {{formatnum:200000}} réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues<ref>{{Lien web |titre=PDB101: Molecule of the Month: Catalase |url=http://pdb101.rcsb.org/motm/57 |site=RCSB: PDB-101 |consulté le=2023-07-12}}</ref>. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la [[diffusion de la matière|diffusion]], c’est-à-dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme.
Chez les [[eucaryote]]s on la trouve dans le [[peroxysome]] des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T.

On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux.

{{Infobox Enzyme
 | nom     = Catalase
 | image   = Catalase.jpg
 | légende = Réaction de la catalase de ''[[Staphylococcus aureus]]''
 | EC      = {{N° EC|1|11|1|6}}
 | CAS     = {{CAS|9|0|0|1|0|5|2}}
 | index   = 1.11.1.6
 | UIBMB   = 1/11/1/6
 | code GO = 0004096
 | align   = gauche
}}{{Infobox Famille de protéines
 | nom          = Catalase
 | image        = PDB 7cat EBI.jpg
 | légende      = Catalase de foie de bœuf ({{PDB|7CAT}})
 | Pfam         = PF00199
 | Clan_Pfam    = 
 | InterPro     = IPR011614
 | SMART        = 
 | PROSITE      = PDOC00395
 | MEROPS       = 
 | SCOP         = 7cat
 | TCDB         = 
 | Famille_OPM  = 435
 | Proteine_OPM = 3e4w
 | CAZy         = 
 | CDD          = cd00328
 | align        = gauche
}}

{{clr}}
== Usage en microbiologie ==
[[Fichier:Catalase.gif|vignette|Structure atomique de la catalase ([[PDB]] [https://www.ebi.ac.uk/pdbe/entry/pdb/1DGB 1DGB]) avec les atomes de fer mis en évidence]]
Cette enzyme est utilisée en [[bactériologie systématique]] pour l'identification des bactéries. Il s'agit de mettre en contact une colonie de la bactérie à étudier en présence d'[[Peroxyde d'hydrogène|eau oxygénée]] (à 10 volumes). Une effervescence (dû à un dégagement de [[dioxygène]]) signe la présence d'une catalase.

Les bactéries anaérobies strictes ne possèdent pas d'enzymes détruisant le peroxyde d'hydrogène provenant des mécanismes aérobies et ne peuvent donc cultiver en aérobiose.

La plupart des bactéries à [[Gram négatif]] cultivant en aérobiose possèdent une  catalase (catalase +). La recherche de la catalase sur ce type de bactéries ne présente donc aucun intérêt, sauf un [[sérovar]] de ''[[Shigella]] dysenteriae''.

Pour les bactéries à [[Gram positif]], la recherche de cette enzyme permet de différencier :
* les bactéries des genres ''[[Staphylococcus]], [[Listeria]], [[Corynebacterium]]'' et ''[[Micrococcus]]'' (catalase +) ;
* des bactéries des genres ''[[Enterococcus]]'', ''[[Streptococcus]]'', ''[[Pediococcus]]'', ''[[Lactococcus]]'' et ''[[Leuconostoc]]'' (catalase -).
  
=== Technique ===

* Sur une [[lame de verre]] propre, déposer une goutte de {{fchim|H|2|O|2}} avec une [[pipette]] pasteur, puis la mettre en contact avec une colonie isolée, prélevée directement avec une anse plastique à usage unique. Il ne faut pas utiliser une anse en "[[platine]]" pouvant catalyser la réaction (il est possible de vérifier son inactivité dans une goutte d'eau oxygénée sans bactéries)<ref>{{Lien web |langue=en |auteur=Karen Reiner |titre=Catalase Test Protocol |url=https://asm.org/getattachment/72a871fc-ba92-4128-a194-6f1bab5c3ab7/Catalase-Test-Protocol.pdf |format=pdf |accès url=libre |site=asm.org |date=11 November 2010}}</ref> :
** si des bulles de dioxygène se forment, la bactérie possède la catalase ;
** si rien n'est observable, la bactérie ne possède pas l'enzyme.

Il est déconseillé de faire ce test à partir d'un bouillon de culture ensemencé, car l'enzyme est peu produite dans un milieu anaérobie.

Parfois la réaction positive est difficile à observer car les bulles d'oxygène crèvent trop vite. Un ajoutant à l'eau oxygénée un peu d'agent tensioactif ([[Monolaurate de polyoxyéthylène sorbitane|Tween]] ou même liquide pour vaisselle) on stabilise les bulles bien plus faciles à observer.

En cas de doute sur le résultat, recommencer avec une plus grosse colonie. Il est ensuite possible, en combinant les résultats avec ceux d'autres tests (Gram+, Gram-), de faire des hypothèses sur le type de bactérie.

Il faut éviter de prélever les colonies sur une gélose au sang frais, car le sang a une activité catalasique (risque de "faux positif").

=== Rôle du test « catalase » dans l'identification d'une espèce ===

Ce test est important pour la première orientation dans l'identification d'une [[souche pure]] bactérienne Gram positive. L'identification sera poursuivie, en fonction de la coloration de Gram, par une galerie appropriée.

== Marqueur biochimique ==
La catalase « CAT » est un [[marqueur biochimique]] de la défense contre des [[antioxydant]]s. Elle joue un rôle dans la détoxication d'organismes contaminés par des [[métaux lourds]], notamment étudié chez la moule pour le [[cuivre]], le [[cadmium]] et le [[plomb]] par exemple, pour lesquels on a montré une corrélation positive entre l'activité CAT et le degré de pollution du milieu par ces métaux<ref name=bioindic2013/>. Ces derniers s'accumulent chez la moule proportionnellement à la concentration environnementale, induisant une augmentation des excrétions azotées et phosphorées et du relargage, remarquable, de métaux bioaccumulés<ref name=bioindic2013/>. Ce processus améliore la protection antioxydante de moules déjà exposées aux métaux. Plus la moule est contaminée par des métaux toxiques, plus son activité CAT est élevée, et inversement, une décontamination des moules se traduit par une diminution de l'activité CAT. La catalase peut donc être utilisée comme biomarqueur de défense antioxydant et bioindicateur « sensible, rapide et efficace » de la qualité et de la santé d'un environnement aquatique<ref name=bioindic2013>{{Ouvrage |langue=fr |auteur1=Kamel Boudjema |titre=Étude des biomarqueurs de la bioaccumulation des métaux traces (cuivre, cadmium et plomb) chez la moule ''Perna perna'' Born (1780) exposée à une toxification aigüe |nature ouvrage=mémoire de magister |année=2013 |lire en ligne=http://di.univ-blida.dz:8080/xmlui/bitstream/handle/123456789/5098/32-660-185-1.pdf}}.</ref>.

== Notes et références ==
{{Références}}

== Annexes ==
=== Articles connexes ===
* [[Acatalasia]]

=== Liens externes ===
* {{Dictionnaires}}
* {{Bases santé}}

{{Palette|Hémoprotéines et transporteurs d'oxygène}}

{{Portail|Biochimie|microbiologie}}

[[Catégorie:Microbiologie]]
[[Catégorie:Bactériologie]]
[[Catégorie:Hémoprotéine]]
[[Catégorie:EC 1.11.1|6]]
[[Catégorie:Catalyse]]

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