Proteinski dimer

Verzija za štampanje više nije podržana i može davati greške. Ažurirajte oznake i koristite ugrađenu mogućnost štampanja preglednika.

Proteinski dimer – u biohemiji – je makromolekulski proteinski kompleks formiran od dva proteinska monomera ili pojedinačnih proteina, koji su obično ne kovalentno vezani. Mnoge makromolekule, kao što su proteini ili nukleinske kiseline, tvore dimere. Termin dimer ima korijene u značenju dva dijela: prefiks di– (=dva) + sufiks –mer (=dio, segnment). Proteinski dimer je tip kvaternarne strukture.

Proteinski homodimer čine dva identična proteina, a heterodimer – dva različita.

Većina proteinskih dimera u biohemiji nisu povezani kovalentnom vezom. Primjer nekovalentnog heterodimera je enzim reverzna transkriptaza, koji se sastoji od dva različita aminokiselinska lanca.^[1] Izuzetak su dimeri koji su povezani disulfidnim mostom, poput homodimernog proteina NEMO.^[2]

Neki proteini sadrže specijalizirane domene, kako bi osigurali dimerizaciju (domeni dimerizacije) i specifičnost.^[3]

Primjeri

Transkripcijski faktori
14-3-3 proteini
Promjenjivi površinski glikoproteini parazita Trypanosoma
Tubulin
Neki faktori koagulacije krvi
Neki receptori
- Jedarni receptor i
- G-protein spregnuti receptor
- G-protein dimerna βγ-podjedinica
- Receptor tirozin-kinaze
Neki enzimi

Alkalna fosfataza

Alkalna fosfataza E. coli, dimerni enzim, pokazuje integrinsku komplementaciju.^[4] To znači, kada su kombinirane određene mutirane verzije alkalne fosfataze, heterodimerni enzimi nastali kao rezultat ispoljenog višeg nivoa aktivnosti nego što bi se očekivalo na osnovu relativnih aktivnosti roditeljskih enzima. Ova otkrića ukazuju da je dimerna struktura alkalne fosfataze E. coli omogućava kooperativne interakcije između sastavnih mutantnih monomera, koji mogu stvoriti funkcionalniji oblik holoenzima.

Također pogledajte

Reference

^ Sluis-Cremer N, Hamamouch N, San Félix A, Velazquez S, Balzarini J, Camarasa MJ (august 2006). "Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization". J. Med. Chem. 49 (16): 4834–41. doi:10.1021/jm0604575. PMID 16884295.
^ Herscovitch M, Comb W, Ennis T, Coleman K, Yong S, Armstead B, Kalaitzidis D, Chandani S, Gilmore TD (februar 2008). "Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347". Biochemical and Biophysical Research Communications. 367 (1): 103–8. doi:10.1016/j.bbrc.2007.12.123. PMC 2277332. PMID 18164680.
^ Amoutzias, Grigoris D.; Robertson, David L.; Van de Peer, Yves; Oliver, Stephen G. (1. 5. 2008). "Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors". Trends in Biochemical Sciences. 33 (5): 220–229. doi:10.1016/j.tibs.2008.02.002. ISSN 0968-0004. PMID 18406148.
^ Hehir MJ, Murphy JE, Kantrowitz ER. Characterization of heterodimeric alkaline phosphatases from Escherichia coli: an investigation of intragenic complementation. J Mol Biol. 2000;304(4):645-656. doi:10.1006/jmbi.2000.4230

Vanjski linkovi

Portal Biologija

[pmid16884295-1] Sluis-Cremer N, Hamamouch N, San Félix A, Velazquez S, Balzarini J, Camarasa MJ (august 2006). "Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization". J. Med. Chem. 49 (16): 4834–41. doi:10.1021/jm0604575. PMID 16884295.

[pmid18164680-2] Herscovitch M, Comb W, Ennis T, Coleman K, Yong S, Armstead B, Kalaitzidis D, Chandani S, Gilmore TD (februar 2008). "Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347". Biochemical and Biophysical Research Communications. 367 (1): 103–8. doi:10.1016/j.bbrc.2007.12.123. PMC 2277332. PMID 18164680.

[3] Amoutzias, Grigoris D.; Robertson, David L.; Van de Peer, Yves; Oliver, Stephen G. (1. 5. 2008). "Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors". Trends in Biochemical Sciences. 33 (5): 220–229. doi:10.1016/j.tibs.2008.02.002. ISSN 0968-0004. PMID 18406148.

[4] Hehir MJ, Murphy JE, Kantrowitz ER. Characterization of heterodimeric alkaline phosphatases from Escherichia coli: an investigation of intragenic complementation. J Mol Biol. 2000;304(4):645-656. doi:10.1006/jmbi.2000.4230

[1]